Les enzymes

Enzymologie

Enzyme : Ce sont des catalyseurs biologiques qui permettent aux réactions chimiques nécessaire à la vie de s’effectuer à vitesse élevé. Les enzymes sont très spécifiques et très actives.

I – Un peu d’histoire

- 1752 : Première observation d’activité enzymatique qui correspond à la mise en évidence de la digestion par le suc gastrique.

- 1830 : Mise en évidence de l’activité glucosidase.

- 1833 : Découverte de la première enzyme isolée, la diastase (ferment soluble) qui est capable d’hydrolyser l’amidon.

- 1836 : Isolement de la pepsine du suc gastrique (1ère enzyme animale isolée).

- 1894 : Principe du modèle « clé/serrure » pour décrire les interactions enzyme/substrat.

- 1897 : Démonstration que les ferments solubles sont de véritables molécules actives par isolement de la Zymase qui reproduit la fermentation alcoolique in vitro.

- 1898 : Adoption du suffixe – ase pour les enzymes.

- 1900 : Concept de « co – enzyme ».

- 1902 : Démonstration que la réaction enzymatique passe par un complexe intermédiaire enzyme/substrat et publication de la première équation fondamentale de cinématique enzymatique, qui est l’équation de Henri :

- 1913 : Description de la cinétique enzymatique d’une enzyme agissant sur un substrat pour donner un produit, grâce à l’équation de Michaelis – Menten :

- 1926 : Cristallisation de l’uréase mettant en évidence la nature protéique des enzymes.

- 1955 : Création de la commission des enzymes (enzyme commission) afin de définir une classification des enzymes. La première classification a été publiée en 1961 attribuant un « enzyme commission number (EC) » à chaque enzyme. Aujourd’hui la classification en est a sa 6ème version et compte environ 3200 enzymes différentes.

- 1959 : Résolution de la 1ère structure 3D d’une protéine, l’hémoglobine.

- 1965 : Concept d’un mode de régulation des enzymes = l’allostérie.

- 1982 : Découverte des propriétés catalytiques de certains ARN.

- 1990 – 2020 : « Enzymologie – évolution dirigée ». C’est le fait de modifier les protéines dans le but de créer ou modifier des activités enzymatiques, le tout par des petites mutagénèse.

II – Application

Recherche fondamentale :

- Détermination d’activités enzymatiques

- Etude des enzymes d’organismes différents.

Diagnostique médicale :

- Dosages de métabolites : produits ou substrat d’une enzyme (ex : test ELISA, électrode à enzyme par exemple dans le dosage de la glycémie…)

- Dosage d’enzymes actives lors d’infection/maladie (ex : GammaGT pour la cirrhose, transaminase hépatique pour les hépatites…)

Industrie :

- 57% de l’utilisation industrielle des enzymes = industrie agro – alimentaire (transformation du lait, amidonnerie, fabrication de la bière…)

- 23% dans l’industrie des détergents (lessive…)

- 20% pour les textile, papèterie et pharmaceutique

III – Propriétés des enzymes

Une enzyme est à 95% une protéine, c’est ce qu’on appelle un catalyseur biologique. Il est donc :

- Dépendant de la température (activation/dénaturation)

- Dépendant du pH du milieu réactionnel (groupement ionisable)

- Dépendant du substrat = spécificité de la réaction catalysée

Il faut savoir qu’une enzyme permet d’accélérer une réaction qui se produit beaucoup plus lentement naturellement.

Remarque : Concernant les AA, lorsqu’on est au-dessus du pKa, on déprotone (enlève un H+), lorsqu’on est en dessous du pKa, on protone (ajoute un H+). Ainsi, connaitre le pKa de nos AA permet d’anticiper l’effet qu’aura le pH sur nos protéines ou nos enzymes.

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