Les enzymes

UE 2.1 S1 Biologie fondamentale

Les enzymes

L'organisme humain est le siège de nombreuses réactions chimiques sans qu'elles ne soient déclenchées par une source de chaleur. La réaction biochimique se déroule dans la cellule.

Le métabolisme catalyse ces réactions en utilisant des substances qui vont multiplier la vitesse de celles-ci. Ces substances sont appelées enzymes ou biocatalyseurs.

Une enzyme est une protéine (séquence d’acides aminés) produite par la cellule jouant un rôle de catalyseur et facilite les réactions chimiques (transformation de certaines espèces chimiques en d’autres (molécules, atomes, ions).

L’enzyme possède une petite zone dit « site actif » ou crevasse, où adhère le substrat.

Le substrat (=molécule qui va être transformée au cours d’une réaction chimique) devient après réaction, un produit (=résultat de la transformation du substrat).

Sans enzyme, toute réaction chimique nécessite d’une énergie conséquente afin d’être activée alors que la présence d’une enzyme diminue le besoin d’énergie pour activer la réaction.

• les réactions de dégradation de la matière organique : catabolisme
• les réactions de synthèse de la matière organique : anabolisme

[pic 1]

Un substrat est une molécule transformée au cours d'une réaction chimique.
Un produit dans une réaction enzymatique est la molécule résultante de la transformation d'un substrat au cours de cette réaction.

Les spécificités

Propriétés d'une enzyme

• reste inchangée en fin de réaction
• agit à concentration très faible
• est incapable de créer une réaction nouvelle, permet juste l’accélération d'une réaction

En effet, l’enzyme permet la transformation d’un substrat(s) en produit(s) pour obtenir une molécule finale. Le substrat se fixe sur le site actif de l’enzyme, qui est spécifique d’un seul substrat.

En fin de réaction, la protéine dite « enzyme » reste inchangée.

Les enzymes, à l’origine d’un gène (ADN) prend action à l’intérieur ou à l’extérieur de la cellule où elle-même est produite.

Exemple. Une anomalie du gène de l’enzyme de la pigmentation peut mener à l’albinisme.

Nomenclature : toute enzyme se termine par le suffixe « ase » et se construit sur la même base.

→ nom du substrat + type de réaction + « ase »

La mesure de l’activité enzymatique correspond à la vitesse de la réaction qu'une enzyme est capable de catalyser. Elle est mesurée à partir de la quantité de produit constitué ou de réactif disparu par unité de temps. L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée par la constante de Michaelis.
Elle est exprimée en UI (Unités Internationales), sachant qu'1 U.I. = 1 mole de substrat/minute.

Les cofacteurs enzymatiques

Les enzymes simples (système digestif par exemple) fonctionnent seules alors que les enzymes complexes nécessitent de cofacteurs pour activer la réaction. Le cofacteur est un composé chimique non protéique permettant d’activer la fonction de l’enzyme en se fixant dessus.

Deux types de cofacteurs : les ions métalliques et les coenzymes (molécules complexes, les vitamines)

Lors d’une prise de sang, connaître l’existence de ces cofacteurs permet de voir l’activité enzymatique d’un organisme. En fonction des cofacteurs, les tubes de prélèvements sont de couleur différente.

Les facteurs endogènes

La température est un facteur important dans l’activité des enzymes. Pour des températures comprises entre 10 et 60°C environ, une réaction enzymatique (comme toute réaction chimique) voit sa vitesse de réaction augmenter.
Les enzymes étant des protéines, une chaleur trop importante peut les dénaturer (>60°C).
Chaque enzyme est caractérisée par une température optimale pour laquelle son activité enzymatique est maximale.

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