Rédaction argumentative de Première spécialité SVT Expression des gènes et enzymes : cas de la Phénylcétonurie

Rédaction argumentative de Première spécialité SVT

Expression des gènes et enzymes : cas de la Phénylcétonurie

En France, les enfants sont dépistés pour plusieurs maladies, dont la phénylcétonurie. Cette maladie dépend d’une enzyme et peut avoir de lourdes conséquences sur la santé ; il est primordial de comprendre son origine pour pouvoir la soigner au mieux. Nous cherchons comment montrer que cette maladie et son enzyme dépendent de l’expression des gènes dans les cellules. Pour le démontrer, nous nous appuyons sur nos connaissances ainsi qu’un ensemble de documents pour présenter cette maladie puis précisément son expression génétique.

Dans un premier temps, la phénylcétonurie est présentée comme une maladie du métabolisme. Dans ce cas, il s’agit d’une maladie liée aux réactions biochimiques de notre organisme. Le premier document indique que cette maladie est provoquée par un déficit, un manque, d’activité d’une enzyme nommée phénylalanine hydroxylase (PAH) produite par le foie. Cette enzyme a pour rôle la catalyse de la réaction de transformation en présence d’eau d’un acide aminé en un autre : phénylalanine en tyrosine. Un nouveau-né sur 17000 est touché en France, le document 2 précise le nombre arrondi de 50 cas dépistés par an. Le dépistage consiste en un prélèvement de sang au niveau du talon au troisième jour de vie. On vérifie que la dose de phénylalanine ne soit pas trop importante. En effet, les individus atteints vont avoir une accumulation de phénylalanine dans le sang à cause du dysfonctionnement de l’enzyme qui contrôle sa transformation. Trop de phénylalanine dans le sang provoque une perturbation du fonctionnement des cellules du cerveau. Il faut vite traiter les individus malades pour éviter un retard mental et des troubles du comportement en grandissant.

Cette maladie est due à une enzyme, or les enzymes sont des protéines issues de l’expressions des gènes. Nous savons que l’ADN contenu dans le noyau des cellules de notre organisme ont toutes le même caryotype. En analysant la portion d’ADN concernée, le document 3 révèle une mutation ponctuelle chez les individus malades. Le nucléotide 331 est une thymine (T) au lieu de la cytosine (C) chez l’individu sain. Ce changement de nucléotide sur l’ADN va être transcrit sur l’ARN pré-messager et messager (la mutation se trouve sur une partie codante, un exon). L’information génétique modifiée va être traduite en une information fonctionnelle différente. La mutation touche un codon CGA devenant TGA d’après ce qui est observable sur le document 3 présentant l’allèle du brin codant d’ADN. Lors de la traduction l’acide aminé codée est censée être l’arginine mais la mutation provoque l’apparition d’un codon Stop mettant fin à la traduction. La protéine est réduite, ce qui la rend non fonctionnelle. L’enzyme ne fait plus la catalyse. Le substrat de cette réaction enzymatique, la phénylalanine s’accumule. Néanmoins, le document 1 précise que les conséquences de cette maladie génétique peuvent traités par un régime alimentaire pauvre en phénylalanine.

        En conclusion, le lien entre les gènes et les enzymes est directement visible dans le cas de cette pathologie. Les enzymes sont le résultat des processus d’expression des gènes ; transcription, épissage alternatif et traduction. L’enzyme dysfonctionnelle est le résultat des deux allèles mutés chez les individus malades. Ainsi, par l’étude génétique et la comparaison entre les individus malades et sains, nous pouvons montrer le lien entre les gènes et les enzymes. La méthode scientifique est la même dans toutes les malades d’origines génétiques.

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