Physiologie, l'acide aminé

1. Définir et représenter la structure chimique d’un acide aminé essentiel.

Vous nommerez ces acides aminés essentiels. Remarque : la chaîne variable sera notée R.

Acide aminé essentiel => AA non synthétisé par le corps humain ou à vitesse insuffisante et nécessite apport alimentaire pour bon fonctionnement organisme

C’est composé d’un groupe aminé, d’un groupe carboxyle et d’un radical (partie variable).

Leucine où le CH3-CH3 on le remplace par R[pic 1]

Acides aminés essentiels :
- Leucine (Leu ou L)                                - Phénylalanine (Phe ou F)
- Thréonine (Thr ou T)                                - Valine (Val ou V)
- Lysine (Lys ou K)                                - Méthionine (Met ou M)
- Tryptophane (Trp ou W)                        - Isoleucine (Ile ou I)

2. Définissez les 4 niveaux d’organisations d’une protéine ?

La structure quaternaire est-elle présente chez toutes les protéines ? Si non lesquelles ?

- Structure primaire => C’est collier de perle où les AA sont liés entre eux par liaisons peptidiques
- Structure secondaire => Enchaînement d’AA va former des motifs répétitifs réguliers qui sont les
                              Hélices-alpha (stabilisation protéine et élasticité et sera moins hydrophile)
                              Feuillets-béta (stabilisation de la protéine et solidité)
- Structure tertiaire => Chaîne polypeptidique se replie et forme structure tridimensionnelle grâce à un                                 ensemble de liaison chimique.
                        Structure spatiale protéines importante (sinon diminution activité ou perte fonction)
- Structure quaternaire => Certaines protéines sont plusieurs ‘sous-protéines’ (sous-unités ou chaîne                                        polypeptidique).
                               Ces sous-unités (monomères) s’assemblent en protéine multimérique
                               Par ex hémoglobine est structure tétramérique (4 sous-unités)

3. Les hélices alpha et les feuillets béta appartiennent à quel niveau structural de la protéine ? Quelles propriétés confèrent ces structures à la protéine ?

- Structure secondaire => Enchaînement d’AA va former des motifs répétitifs réguliers qui sont les
                              Hélices-alpha (stabilisation protéine et élasticité et sera moins hydrophile)
                              Feuillets-béta (stabilisation de la protéine et solidité)

4. La fibroïne est une protéine constitutive de la soie des toiles d’araignée, ce matériel est considéré comme l’un des matériaux les plus solides au monde (plus résistant que le kevlar).

Vous expliquerez pourquoi ?

La fibroïne est composée :
- Glycine avec structure en hélices-alpha 
- Alanine avec structure en feuillets-béta antiparallèles (AA dans un ordre dans une partie de la chaîne polypeptidique et dans un autre ordre dans l’autre partie)

C’est l’empilement des feuillets-béta antiparallèles qui donne grande résistance à la soie

5. Donnez la constitution chimique exacte du monomère d’une chaîne d’ARN.

Quel est le nom de ce monomère et de la liaison qui unit ces monomères entre-eux ?

(Remarque : aucune représentation chimique n’est demandée).

6. Donnez la constitution chimique exacte du monomère d’une chaine d’ADN.

Quel est le nom de ce monomère et de la liaison qui les unit ?

(Remarque : aucune représentation chimique n’est demandée).

f

7. Quels sont les caractéristiques de la molécule d’ADN ?

g

8. Citez et donnez les fonctions des 3 types d’ARN les plus courant. En existe-t-il d’autres ?

- ARN messagers => 2-4% des ARN et sont l’intermédiaire entre ADN (gènes) et protéine (fonctions). L’information que les ARNm contiennent sont traduites par les ribosomes en protéines
- ARN ribosomaux => 80% des ARN et vont s’associer avec des protéines pour former ribosomes
- ARN de transfert => 15% des ARN et transportent AA par leur extrémité 3’. L’ARNt se replie en une structure secondaire ressemblant à une feuille de trèfle

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