Les acides aminés

Les acides aminés

Sommaire du cours

I. Géneralités        

II. Les aa protéinogènes        

II.A. Les aa courants        

II.B. Les aa rares        

III. Propriétés acido basiques des aa        

III.A. Caractère amphotère        

III.B. Cas des aa à chaines latérales ionisables        

IV. Autres propriétés des aa        

IV.A. Propriété physique : isomérie optique des aa        

IV.B. Réaction a la ninhydrine        

V. Role biologique des aa protéinogènes        

VI. Techniques d’analyse des aa        

Le présent support de cours fourni par le Tutorat Santé Lyon Sud est destiné à faciliter votre prise de notes mais ne constitue en aucun cas une référence pour le concours. Seuls les cours ayant été dispensés par les enseignants et les supports mis à disposition par leurs soins sont légitimes. Veuillez prendre note que seul les polycopiés directement téléchargés depuis Spiral Connect sont certifiés en provenance du tutorat, toute autre source est potentiellement compromise.

1. Géneralités

Aa = molécule organique avec squelette carboné + 2 fonctions : amine (NH2) et acide carboxylique (COOH). Ils ne sont pas définis par leur participation a la formation d’une protéine mais par leur structure.

Aa protéinogènes = éléments de base des protéines (macromol faites d’enchainement non ramifiés d’aa réunis par des liaisons peptidiques ; svt séquence de 150 aa -> théorie de 20250 combinaisons ≠; leur diversité de séquence ⬄ de forme ⬄ de fonction est provoquée par les aa). Protéine : macromolécule de base qui remplie beaucoup de fonctions cellulaires.

Traduction ribosomiale repose sur le code génétique universel.

∃ 64 codons dont : 3 stop et 61 codant 20 aa.

∃ variations du CG :

• codon CUG : leucine (CG standard) MAIS sérine pour champignons candida
• codon UAG et UAA : stop (CG standard) MAIS glycine (algue) ou glutamine pour de nbx ciliés)
• codon UGA : Stop (CG standard) MAIS sélénocystéine (21ème aa) chez ≠ espèces (E. Coli)
• codon UAG : stop (CG standard) MAIS  pyrrolysine (22ème aa)

chez archéobactéries

• codon AUG : start ⬄ méthionine (CG standard) MAIS formyl-méthionine chez procaryotes

Code mito humain :

• AUA : méthionine (≠ isoleucine dans CGS)
• AGA et AGG : stop (≠ arginine dans CGS)

• Ces variations existent chez les procaryotes : témoigne de l’origine de la mitochondrie.

≈ 300 aa dans la nature.

Dans la cellule les aa peuvent ∃ a l’état libre ou de biopolymères (peptides ou protéines). ∃ ≠ catégories d’aa :

• Aa étant dans les protéines, et étant capables de participer in vivo à la synthèse de ces protéines. Ce sont donc à la fois des constituants et des précurseurs des protéines.
• Ceux étant dans les protéines uniquement après leur biosynthèse (car ils ne se forment qu'après incorporation d’un autre acide aminé et modification chimique).
• Certains n'existent qu'à l'état libre

• neurotransmetteurs: histamine (dérivé de l’histidine), sérotonine (dérivé du tryptophane), acide γ-aminobutyrique (dérivé de l’acide glutamique)
• hormones: adrénaline, Nad, dopamine (dérivés de la tyrosin)
• précurseurs métaboliques: citrulline (précurseur de l’arginine) sarcosine (précurseur de la glycine)
• intermédiaires métaboliques : ornithine, homocystéine, homosérine...

• aa ayant des rôles à l’état libre en plus de leur fonciton protéique : neurotransmetteurs et neuromédiateurs : glycine, glutamate, aspartate

Les aa protéinogènes

Un aa = gpt acide carboxylique porté par le carbone a (en a du COOH) + un amine primaire porté par le carbone a ( / !\ ≠  proline qui a une amine II) + une chaine latérale R (= radical = chaine radicalaire qui ≠  les aa)

[pic 1]

MM moyenne d’un aa = 110 Da (permet de calculer la masse d’une protéine de façon approximative).

Glycine = 57 Da : + petit, tryptophane = 186 Da : + gros

/ !\ ∃ b g aa dépend du carbone où est fixé NH2.

R variable : taille, charge, polarité, hydrophobicité, réactivité chimique, aliphatique ou aromatique (Composé chimique avec un système cyclique avec des nuages d’e- délocalisés (au lieu d’une alternance de simple et doubles liaisons) entraine une diminution de l’energie mol).

Nomenclature de ces aa

[pic 2]

1. Les aa protéinogènes

1. Les aa courants

• classification

∝ de R[pic 3]

• R apolaire : Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro, Gly
• R polaire non chargé : Ser, Thr, Asn, Gln, Cys, Tyr
• R polaire basique : Arg, Lys, His
• R polaire acide : Asp, Glu[pic 4]

Structure : peuvent être rpz en 3D : 1 atome = 1 sphère de volume et couleur caractéristique.

Les aa essentiels : leur synthèse n’est pas possible par l’organisme (ou insuffisante) : doivent être apportés par l’alimentation (possible qu’une pathologie rende aa non essentiels en essentiels)[pic 5]

Arginine, histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, théronine, tryptophane, valine.

Glycine :

• R = H[pic 6]
• Formé a partir de la sarcosine, se trouve dans le muscle, pas de pouvoir rotatoire car pas de Ca (UNIQUE), légèrement hydrophobe, intermédiaire important au delà de sa fonction protéinogène : précurseur de nbses molécules (porifirine dans l’Hb, glutathion, acide urique, créatine)
• Libre : neurotransmetteur inhibiteur

Sur certaines comètes on la trouve : constituants de macromol viennent d’autres planètes ?

...