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Cinétique enzymatique (ADH)

Compte rendu : Cinétique enzymatique (ADH). Recherche parmi 300 000+ dissertations

Par   •  3 Décembre 2021  •  Compte rendu  •  1 794 Mots (8 Pages)  •  507 Vues

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DJABRI Linda

BAUCHET Priscilla           Compte rendu du TP n°3 – CINÉTIQUE ENZYMATIQUE

Groupe : TPA11                                                                  

L'objectif du TP est de caractériser l'enzyme Alcool déshydrogénase (ADH) vis à vis de l'un ses substrats, l’Éthanol en étudiant la réaction d'oxydation de l'éthanol en éthanal.

CH3-CH2OH + NAD+   =     CH3-CHO + NADH + H+

Pour cela, l’étude de l’effet de la concentration en enzyme sur l’activité enzymatique et l’étude de de l’effet de la concentration en substrat sur l’activité enzymatique seront réalisées.

1/ Étude de l’effet de la concentration en enzyme sur l’activité enzymatique

[pic 1][pic 2][pic 3]

 Pour la figure 1, La  DO augmente de manière linéaire au cours du temps, ce qui correspond à la phase stationnaire, qui est longue même pour une faible quantité de substrat grâce à la présence du semi-carbazide.

[pic 4][pic 5]

[pic 6]

Vstat (M.s-1)

Ei

[E]MR

(M)

dDO/dt (s-1)

Valeur essai

Moyenne

Écart-type

*E0

2,76.10-9

0,0040

6,43.10-7

6,51.10-7

0,080

2,76.10-9

0,0041

6,59.10-7

E1

2,07.10-9

0,0031

4,98.10-7

4,98.10-7

0,000

2,07.10-9

0,0031

4,98.10-7

E2

1,38.10-9

0,0020

3,22.10-7

3,38.10-7

0,160

1,38.10-9

0,0022

3,54.10-7

E3

6,89.10-10

0,0012

1,93.10-7

1,77.10-7

0,160

6,89.10-10

0,0010

1,61.10-7

                                                                                                                                                                     

Pour la figure 2, v augmente proportionnellement avec [E]MR  (on verra avec la partie 2 si cela est vrai quelle que soit la concentration en substrat).

[pic 7]

2/ Étude de l’effet de la concentration en substrat sur l’activité enzymatique

[pic 8]

[pic 9]

[pic 10]

[pic 11]

Si

[S]MR (M)

dDO/dt (s-1)

Vstat (M.s-1)

**S1

0,40

0,0040

6,43.10-7

S2

0,20

0,0036

5,79.10-7

S3

0,12

0,0032

5,14.10-7

S4

0,040

0,0018

2,89.10-7

S5

0,013

0,00080

1,29.10-7

La figure 2 ressemble à une hyperbole, la vitesse augmente avec [S]MR  puis on a l’impression d’un phénomène de saturation. Afin de prouver qu’il s’agit bien d’une hyperbole et de pouvoir caractériser les sites enzymatiques, on trace le scatchard (Fig.3).

 [pic 14][pic 15][pic 12][pic 13]

 [pic 16][pic 17]

 [pic 18][pic 19]

...

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