Les acides aminés

CHAP 2 LES ACIDES AMINES

Introduction

Cadre des protéines = du grec « protos » = premier, les + importants, car :

Dans la cellule, ils représentent > 50% de son poids sec

Structure en direct avec le code génétique (≠ glucides et lipides)

Molécules induisant la formation d’autres molécules (ex : enzymes, « ases » ; pour les réactions chimiques à l’intérieur de la cellule, compatible avec la vie de l’individu)

AA = sous-unités monomériques des peptides/protéines.

Pour associer les AA, il faut des liaisons peptidiques (type amide)

Les protéines peuvent être catabolisées en peptides  détruits en AA = hydrolyse chimique/enzymatique (dans l’organisme)

Ex : tube digestif → peptidases, protéases

AA : nom dû à leur structure (fonction COOH = acide carboxylique/fonction aminée = NH2)

Acide aminés (amino) carboxyliques / amino-acide.

Il existe une très forte conservation entre eucaryotes et procaryotes (bactéries)  production bactérienne de protéines humaines « recombinantes ».

Bactérie + ADN complémentaire = protéine recombinante

Ex : ADNc humain de l’insuline (diabète de type I) introduit dans une cellule bactérienne, érythropoïétine = EPO pour les insuffisants rénaux ou dans le cadre d’anémie / globules rouges, érythrocytes, hormone de croissance (retard de croissance osseux)  utilisé en thérapie.

Il existe 2 grandes familles d’AA = appartenance non exclusive à une famille ou une autre

AA à rôle protéinogène

Synthèse peptidique/protéique (250 à 300g de protéines/jour).

Historiquement il y avait 20 AA.

Retrouvées identiques ou modifiées dans la structure peptidique/protéique.

2 AA rajoutés :

La sélénocystéine : homme/bactérie (1999)

Sélénium à la place du soufre dans la cystéine  sélénocystéine (lié à la cystéine structuralement mais à la sérine chimiquement).

Fournit de l'énergie grâce à l'oxydation mitochondriale : 3 protéines impliquées :

* Glutathion peroxydase (lutte enzymatique contre le stress oxydant, contre les radicaux libres)

* Thiorédoxine réductase

* Désiodase (métabolisme des hormones thyroïdiennes)

Elle sert à la constitution de l’enzyme, elle a un rôle protéinogène mais ce n’est pas un des 20 AA protéinogènes traditionnels/historiques !

La pyrrolysine : archaebactéries méthanogènes (2002) = procaryote qui produit du méthane.

Rentre dans la composition de la méthyltransférase -> enzyme chez les archéobactéries.

+ 2 ! Genre procaryote : 22AA. Eucaryotes : 21 AA protéinogènes

Ils sont retrouvés identiques ou dérivés/modifiés (post-traduction) dans les structures peptidiques/protéiques.

AA à rôle non protéinogène (environ 300)

Des précurseurs de molécules complexes (→rôle non exclusive) :

La glycine qui rentre dans la composition de l’hème qui donne l’hémoglobine.

 L'hémoglobine est faite d'une partie protéinogène et d'une partie non protéinogène :

L'hème est la partie non protéinogène et assure le transport de l’O2.

La globine est la partie protéinogène.

Réserve d’énergie :

Créatine phosphate (vertébrés) : AA impliqué dans des liaisons riches en énergie type phospho-amidine.

Arginine phosphate (invertébrés)

Précurseur hormonal : synthèse d’hormones, non protéique/non peptidique

Dérivé iodé de tyrosine/hormones thyroïdiennes

Les thyréocytes forment : Mono-iodotyrosine (MIT) / Di-iodotyrosine (DIT) 

T3 (tri-iodothyronine : MIT + DIT) ; T4 (tétraïodothyronine DIT + DIT)

Remarque : MIT +MIT ≠ T2  n'existe pas

Histamine : histidine comme précurseur (allergie / hypersensibilité).

Neurotransmission :

Propagation d'un signal au niveau d'une synapse -> excitateur + ou inhibiteur -

Glycine : inhibiteur (-)

Glutamate : excitateur (+)

Acide γ aminobutyrique/GABA : dérivé du glutamate : inhibiteur (-)

Rôle fondamental : métabolisme

AA glucoformateur -> donnent des dérivés glucidiques = néoglucogenèse.

Certains AA utilisés pour le métabolisme, transport et élimination de l'azote.

AA précurseur de molécule :

Production de monoxyde d'azote (NO) -> niveau physiologique : vasodilatation = génération de NO induit une augmentation du diamètre des vaisseaux sanguins

Ex : viagra

Structure / propriétés physicochimiques

Structure

Fonction acide carboxylique COOH (porter par C n°1)

Fonction basique = fonction amine primaire NH2

Sauf

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