Les acides aminés – Structure

Les acides aminés – Structure

C. Andres

1. Structure des acides aminés

Molécules du vivant : AA (forment des protéines), Glucides (oses), Lipides, Acide Nucléique

• Il en existe plusieurs 100aines, (dans le vivant et en chimie)

• Formule générale : amine NH2 (basique) et acide carboxylique COOH (acide faible) + squelette carboné R[pic 1]

Ce sont des molécules abondantes sur notre planete.

On peux diviser les AA en 3 sous groupes :

• Incorporés dans la synthèse des P des être vivants (protéinogènes) : 22 AA (21 chez l’Homme) (AA L sinon D pas possible)
• Dans le vivant : >800 (AA D neuromédiateurs cerveaux, branchement vivant)
• Artificiels, synthétisés : plusieurs milliers 

Le carbone 1 ne peut pas porter de fonction amine ⇒ w aminé

→ Caractérisé par la position relative de la fonction amine : α aminé (AA α aminé) ce sont des acides aminés proteinogène.

On commence à numéroter sur l’acide carboxylique. Avant on remplace les C numéroté par les lettres grec. Le carbone alpha est le deuxième carbone pour le chimiste.

[pic 2][pic 3]

[pic 4]

1. Structure des acides α-aminés protéinogènes  

Ce sont des petites molécules car leur masse moyenne est de : 110 Da (g/mol) 🡪 Dalton chimiste anglais. Le Dalton n’est pas une unité internationale : masse d’une mole en g de cette molécule.

Les 2 fonctions différentes sont portées par le même C (qui est le C α, le 2)

La forme la plus simple est quand R est un H.

1. Carbone asymétrique

On a quatre liaisons qui portent des substituants différents dans un carbone asymétrique. On va définir un ordre pour comment regarder ce tétraèdre. C’est une représentation bidimensionnelle.

Dans l’eau on a des formes différentes : ionisation (à PH 7 / 7,4) 🡪 l’acide perd son proton et sera chargé négativement (COO-), à l’inverse NH2 🡪 NH3+

[pic 5]

• Fonction la + acide en haut : COOH. Le C 2 α est au milieu de la pyramide, la chaine R est derrière. Les chaines latérales sont en avant. Les branches latérales viennent vers nous : on voit que la fonction amine ou le proton est capturé par la solution basique.

Dans le vivant la fonction amine est à gauche (L) 🡪 tous les AA naturels sont L. Les enzymes ne peuvent pas gérer les D. Les seuls AA D présent sont non protéinogène.  

On a une molécule à la fois acide et base c’est un amphotère.

Il existe dans les AA dans l’espace et ces AA sont de la forme L et α. On a une tendance à produire + facilement des L et des α. Si on a que des AA L ce sont des AA venue du vivant.

1. Rôle des acides aminés

• Synthèse des protéines du vivant, fonctionnement de la vie.
• Synthèse des oses,
• Synthèse des nucléotides (base purique / pyrimidique)
• Synthèse d’Acide Gras (mais c’est ponctuel)
• Synthèse de neuromédiateurs et d’hormones (noradrénaline dérivée de la tyrosine), NO (détendre les muscles, hyper…) diffuse loin, fab à partir de l’arginine, h. thyroïdiennes + glutamate : permettent la communication intercellulaire
• Producteurs d’énergie (ATP) les AA ne sont pas une source d’E importante, le corps préfère les garder pour faire autre chose que de l’énergie. (surtout utilisés pour les P, pas trop énergie)

🡪 Carrefour central du métabolisme : (P, oses, NH3 fab AA)

Catabolisme des AA donne des : [pic 6]

- chaines carbonées

- de l’ammoniac (dérivé fonction amine) = très toxique pour les mammifères

🡪 Confusion mentale, puis décès. (amine éliminée sous forme d’urée)

Les AA font probablement partie des 1ères molécules qui se sont rassemblée pour former des êtres vivants.

 (hème = structure qui fixe l’O et le Fer). C’est elle qui est au centre de toutes les molécules.

1. Acides aminés des protéines

• 21 AA différents chez les mammifères (grâce à eux que nos Protéines fonctionnent) 🡪 pour synthèse P mais après d’autres AA sont changés 🡪 maturation de la P / fonction (modification post traductionnelles)

• Modifications nombreuses après synthèse des protéines (post traductionnelle) : Dans les P les AA sont modifié chimiquement :

• hydroxylation (hydroxylysine) fonction OH == très important dans le collagène
• phosphorylation (phosphosérine) : l° d’un acide phosphorique par une liaison phosphoesther
• glycosylation (asparagine) : attache covalente d’un glucide (polymère d’ose), très varié

🡪 On trouve encore des modifications aujourd’hui. On a plusieurs dizaines de modifications.

1. Propriétés des acides aminés

1.  Carbone asymétrique

C’est le carbone alpha ou 2. Quand on a un carbone asymétrique on peut avoir deux molécules dans un miroir qui ne sont pas superposable : elles sont chirales.

R ≠ H : carbone asymétrique[pic 7]

• L (gauche) : ce sont des protéines du vivant
• D (droite)

Les deux branches latérales : H et NH3+ On choisit là où C* devant et COO- en haut

La symétrie par rapport à un miroir, les molécules sont image l’une de l’autre dans un miroir, ce qui change c’est la position du NH3 qui est à gauche (L) ou à droite (D).

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