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Structure spéciale des protéines

Cours : Structure spéciale des protéines. Recherche parmi 300 000+ dissertations

Par   •  19 Décembre 2017  •  Cours  •  1 172 Mots (5 Pages)  •  605 Vues

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 Rappel : structure spéciales des protéines 

1-conformation des protéines

La séquence d’acide aminé est déterminée par : par les gènes, détermine la structure tridimensionnelle et conduit à une structure tridimensionnelle.

Liaison peptidique : la liaison peptidique est plane et ce fait au niveau de carbone alpha.

Des contraintes supplémentaires liées à la formation de liaison faibles restreignent (limiter, réduire) le nombre de conformation possible d’une protéine.

2-liaison covalente et non covalente

A-La liaison covalente : est une liaison chimique dans laquelle deux atomes partagent deux électrons, d’une de leurs couches externes afin de former un doublet d’électrons liant les deux atomes.

1paire d’électrons : liaison simple

2paires d’électrons : liaison doubles

3paires d’électrons : liaison triple

Les liaisons covalentes sont les liaisons les plus fortes.

La différence entre liaison covalente et liaison ionique : dans une liaison covalente, chaque atome "met en commun" un électron, et que la paire d'électron ainsi formée, appartenant aux 2 atomes, les tient liés.
Alors que dans une liaison ionique, les deux ions restent ensemble à cause de la force électrostatique (un anion et un cation s'attirent).

B-la liaison non covalente : facilement réversible

Les liaisons non covalentes de type ionique : impliquent une attraction électrostatique entre ions ayant chacun une charge électrique nette, liaison énergétique (80 KJ/mole).

Liaison hydrogène : implique un atome hydrogène et un atome électronégatif comme l’oxygène, l’azote et le fluor.

Les liaisons hydrogène sont plus faibles que les liaisons covalentes.

Les liaisons faibles permettent de contacts entre les molécules puis se séparent.

L’énergie de liaison entre 3 à 7 Kcal/mol.

Liaison électrostatique : est un type de liaison chimique qui fait intervenir entre deux charges de signe opposé. C’est l’opposé de liaison covalente. (se forment entre molécules chargés loi de coulomb) voir page 6.

Affectées par la présence de l’eau et des sels (3 à 7 Kcal/mole).

Les interactions de van der Waals : correspondent à une interaction électrique d‘intensité faible ayant lieu à courtes distances entre atomes et/ou molécules. (Voir cour page 6).

Les interactions hydrophobes :  se réfèrent à l’association de composés apolaires dans un milieux aqueux.

Liées au fait que l’eau de lie fortement a elle-même.

Les 4 types de liaisons faibles (liaison hydrogène, liaison électrostatique, liaison de van der Waals et liaison hydrogène) agissent en parallèle pour déterminer et stabiliser la forme d’une protéine.

3-les 4 niveaux d’organisation structurale

Il y a 4 structures : structures primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire.

Structure primaire : liaison covalente.

Structure secondaire : repliement localisé de la chaine peptidique liaison non covalente.

Structure tertiaire : organisation complète de la chaine peptidique liaison non covalente et covalente.

Structure quaternaire : structure globale d’un complexe multimarque, liaison non covalente.

4-les motifs de structure secondaire  

Hélice alpha dans la kératine

Feuillet beta dans la fibroïne

A-Hélice alpha : il y a une liaison hydrogène entre N-H et C=O du squelette peptidique.

Le nombre d’hydrogène est maximal et chaque tour d’hélice comporte 3,6 acides aminés, la valeur de 3,6 correspond au nombre d’acides aminés dans le pas de l’hélice. (voir cour page 10). Il y a deux types d’hélices, hélice gauche et hélice droite.

Hélice droite : est la structure secondaire la plus répondu, la rotation se fait dans le sens des aiguille d’une montre, pour obtenir un tel passionnément la chaîne polypeptidique s’enroule en hélice droite.

Hélice gauche : est très rare dans les protéines, la rotation se fait dans le sens inverse des aiguille d’une montre.

Hélice alpha a un moment dipolaire.

B-Hélice béta : selon la manière dont elles sont disposées, les chaînes peptidiques adjacentes peuvent être dites parallèles : si le sens des chaînes est défini en allant de l’extérieur N terminale vers l’extrémité C terminale elles sont alors dirigés dans la même direction à gauche ou bien antiparallèle la direction est alors opposé à droite. (Voir photo du cour)

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