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Les différentes classes de protéines

Cours : Les différentes classes de protéines. Recherche parmi 300 000+ dissertations

Par   •  17 Avril 2017  •  Cours  •  1 133 Mots (5 Pages)  •  1 711 Vues

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                                       Chapitre I : Les différents classes de protéines

Les protéines peuvent être classées sur la base de : leur solubilité dans des solutions salines, leur forme, leur fonction biologique, leur mobilité électrophorétique ou leur coefficient de sédimentation et aussi selon leur structure 3D

Les domaines protéiques peuvent être classifiés suivant leurs éléments de structure secondaires. D’après les éléments prédominants de structures secondaires qu’ils contiennent. Les domaines alpha sont constitués uniquement d’hélices alpha. Les domaines bêta comportent des feuillets bêta, les domaines alpha/bêta contiennent des brins bêta reliés par des segments hélicoïdaux, les domaines alpha+bêta, comprennent des feuillets bêta et des régions hélicoïdales séparés.

  1. 1-Structure à domaine alpha

Faisceaux de quatre hélices : le faisceau de quatre hélice alpha antiparallèles, est présent dans une large variété de domaines alpha, ou il remplit de diverses fonctions telles que le transport de l’oxygène, la liaison aux acides nucléiques et le transport électroniques. Parmi les exemples de protéines compotant des faisceaux de quatre hélices, la myohémérythrine, une protéine qui stocke l’oxygène chez les vers marins et l’hormone de croissance humaine, qui aide à la croissance normale du corps.

Les hélices adjacentes dans la séquence et dans la structure 3D : chaines latérales hydrophobes, chaines latérales hydrophiles.

Les centres actifs dont localisés au centre du faisceau dans la zone hydrophobe.

Reploiement globine ou pli de la globine : c’est un motif courant de domaine alpha est formé d’un sac de huit hélice alpha, orientées les unes par rapport aux autres. Ce reploiement conduit à la formation d’une poche hydrophobe à l’intérieur du domaine dans lequel des groupements hydrophobes organiques. Ce reploiement doit son nom à la protéines myoglobine, une molécule à un seul domaine qui fixe l’oxygène, dans laquelle huit hélices s’enroulent autour d’un hème. On le retrouve sous une forme légèrement différente dans les protéines de transport d’électrets appelées cytochromes 

Qui possèdent également des hèmes, au moins une protéine fixant un hème, le cytochrome b562 est un faisceau de quatre hélices plutôt qu’un reploiement globinique.

Entre 7 et 28 résidus.

2-structures bêta antiparallèles

Les structures bêta sont formées de feuillets bêta antiparallèles, dans le nombre peut varier de 4  à plus de 10 souvent repartis en 2 feuillets antiparallèle plaqués l’un contre l’autre pour former un tonneau bêta affecté d’une certaine torsion. Les structures bêta sont ont un core hydrophobe constitué par les résidus amino acide hydrophobe des brins bêta qui tapissent la partie interne du tonneau. Leur surface est constituée par les résidus amino acide hydrophiles des brins bêta. Les structures bêtasses sont présentes

dans des protéines fonctionnellement très différents telles des enzymes, des protéines de transport et des anticorps. 2 motifs « épingle à cheveux » : 12 possibilités pour feuillet bêta 4 brins.

Tonneau alterné : voir cour page 7

Tonneau à clé grecque les brins en feuillets bêta liés entre eux par liaison hydrogène ne sont pas nécessairement adjacents dans la structure 1er mais peuvent être reliés par de grandes boucles peptidiques : voir cour page 9

 Tonneau gâteau roulé : les feuillets bêta a huit qui s’associent par paires antiparallèles de l’extérieur vers l’intérieur de la structure primaire avant de constituer le tonneau

3-structure alpha bêta

Dans les domaines alpha/bêta, chaque chaine d’un feuillet bêta parallèle est généralement reliée à la suivante par une hélice alpha.

Les structures alpha bêta résultent de combinaisons de motifs bêta-alpha-bêta qui forment un feuillet bêta parallèle entouré d’hélice alpha. Elles se répartissent en deux classes. Les structures alpha bêta de la 1er classe présentent un core de 8 brins bêta parallèles disposés comme les douves d’un tonneau mais affectés d’une certaine torsion. Les résidus amino acide hydrophobes des brins bêta se disposent à l’intérieur du tonneau. Les hélices alpha qui connectent les brins bêta parallèles se disposent au périphérique du tonneau. Les structures alpha bêta de la deuxième classe possèdent un feuillet bêta ouvert entouré de chaque côté par les hélices alpha.

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