La structure des protéines

La structure des protéines

Liaisons covalente dite peptidique = liaison entre un AA avec un autre.

1 protéine = 50 AA minimum sinon on parle de peptide. 2 AA = dipeptide.

Les AA peuvent être constitués de :

• AA uniquement : holoprotéines
• Associées à des groupements non protéiques (appelées parties prosthétiques) forment une hétéroprotéine.

Les rôles de protéines sont très variés :

• Catalyseurs biologiques : enzymes (augmenter la vitesse d’une réaction).
• Transporter des petites molécules (oxygene pour l’hémoglobine)
• Soutien, structure (kératine pour les cheveux ou ongles, collagène pour les tissus conjoctifs)
• Contractile (protéines musculaires)
• Reconnaissance (hormones et leurs récepteurs, anticorps et leurs antigènes)
• Stockage (myoglobines, oxygène dans le muscle)
• Différenciation, croissance cellulaire (regulation de l’expression).

Structure primaire d’une protéine est un collier de perle : succession d’AA avec des liaisons covalentes (peptidiques). Liaison CO-NH très stable.

Les groupements amines et carboxyliques liés au carbone alpha des AA sont tous engagés dans les liaisons peptidiques, sauf les deux AA situés aux extrémités de la chaine. Ils ne sont pas engagés dans une liaison peptidique.

Rotation impossible pour une liaison peptidique car c’est trop rigide.

On peut faire tourner la protéine autour du C alpha à partir du plan de 2 liaisons peptidiques. Selon l’angle phi en amont et angle psi en aval.

La structure secondaire est le 1er degré de complexité dans l’espace et correspond à la répétition d’une orientation spécifique entre 2 AA successifs le long de la chaine protéique.

L’orientation est caractérisée par les angles phi et psi. Ils sont constants dans une structure secondaire.

Ces angles peuvent former deux formes : hélice

• Structure secondaire : hélice alpha

Forme hélicoïdale stabilisée par des liaisons H intrachaînes. Pas d’hélice = 5,4 Angstroms (=3,6 AA par tour) = pas d’hélice.

Il faut des acides aminés pas trop gros et hydrophobes (ex : Leu, Phe, Trp).

Exemple de la kératine des poils et des cheveux. Si on associe 2 hélices, on forme des super hélices, si on associe des super hélices on forme des protofilaments etc…

• Structure secondaire : feuillet plissé B

Structure en escalier. La distance entre 2 AA = 3,5 Angstroms. La distance empeche les liaisons hydrogènes intra chaine. La stabilité est assurée par la superposition des feuilletes. Forme parallèle ou anti parallèle, forme la plus stable = anti parallèle.

Exemple de la soie.

Structure tertiaire :

On part des structures secondaires pour plier la protéine sur elle-même. On lui donne une forme dans l’espace. Protéines fonctionnelles = structure tertiaire.

Les repliements s’établissent selon la nature de la AA et du type de AA.

4 types de motifs selon l’assemblage des formes.

Les AA apolaires sont à l’intérieur de la poche, tandis que les polaires sont à l’extérieur de la poche.

Exemple : protéine à doigt de zinc (protéine en structure tertiaire)

Structure quaternaire :

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