Réponse Structurée Sur L'allostérie Et La Coopérativité (enzymologie)

Déjà une enzyme c'est une protéine un peu particulière capable de catalyser des réactions chimiques, la plus grande part des réactions biochimiques de notre corps étant catalysées par des enzymes. Une branche de la biologie est l'enzymologie, dédiée à l'étude des enzymes, elle a donc un lien étroit avec la cinétique des réactions biochimiques. Une enzyme contient un ou des sites appelés sites actifs, capables de se lier à leurs substrats avec spécificité et de manière réversible, de les transformer après une série de réactions de type interactions substrat-acides aminés de l'enzyme et de libérer le produit final. Une enzyme contient 2 parties dans son site actif, le lieu de reconnaissance où le substrat sera fixé et le lieu où la réaction proprement dite se déroulera. Une enzyme peut donc fixer de façon spécifique un ou plusieurs substrats comme une serrure est spécifique d'une clé (c'est un peu le même principe avec la reconnaissance des antigènes de façon spécifique par les globules blancs).

Pour résumer le schéma général est :

E + S -> ES (complexe enzyme-substrat) -> EP -> E + P (libération du produit)

Maintenant ce qui nous intéresse, c'est l'allostérie et la coopérativité.

Pour le dire dès le début, la coopérativité c'est de l'allostérie, ou du moins un type d'allostérie.

L'allostérie c'est un des moyens possibles pour réguler l'activité des enzymes, d'autres moyens existent. Pour n'en citer qu'un, les enzymes étant avant tout des protéines elles sont donc codées par des gènes. Des régulations transcriptionnelles voire post-transcriptionnelles existent. Dans le premier cas certains gènes ne sont pas transcrits, dans le deuxième cas l'ARN messager est obtenu mais n'aboutira pas à la production de l'enzyme, on peut imaginer une hybridation de celui-ci par des micro-ARN (extinction de gènes).

Ce mode de régulation qui se fait au niveau de l'ADN empêche complètement la production d'enzymes, et donc tu te doutes bien qu'il n'a lieu que rarement, sinon on serait déjà tous morts. ^^

Il sert donc à réguler la quantité d'enzymes produites.

Il existe un autre mode de régulation qui concerne cette fois-ci l'activité des enzymes (répression/inhibition de leurs activités ou bien au contraire induction/activation de leurs activités) et ce mode de régulation atteint donc des enzymes qui existent déjà (contrairement à la régulation via l'ADN/ARNm).

Ce mode s'appelle l'allostérie.

De façon très générale l'allostérie est un mode de régulation propre aux enzymes allostériques (différentes des enzymes ordinaires). Il est rendu possible par la fixation d'un ligand (qui peut être le substrat lui-même) appelé effecteur sur un site donné de l'enzyme qui sera appelé le site régulateur (différent du site actif qui lui interagit avec le substrat). Cela se fait de telle façon que sa fixation provoque un changement conformationnel de tous les autres sites (distants) de l'enzyme. Le changement de conformation est un réarrangement spatial des atomes et donc des acides aminés des sites concernés. Un tel changement de conformation correspond à une modification de la structure tertiaire de l'enzyme (= tridimensionnelle) et donc un changement de sa fonction à cause d'une modification de son repliement (le repliement d'une protéine peut être lié à sa fonction).

Comme tu l'auras sans doute compris, l'allostérie nécessite que l'enzyme porte au minimum 2 sites actifs.

Autre chose concernant l'allostérie : une enzyme allostérique peut posséder 2 conformations selon que son effecteur soit inductible ou répressif. La conformation T correspond à un état répressif (coopérativité négative) et le R à un état induit et de plus forte affinité pour les autres ligands des sites actifs distants (coopérativité positive).

Prenons l'exemple de l'hémoglobine, qui n'est pas une enzyme, cependant la logique reste la même.

Dans sa structure quaternaire normale, l'hémoglobine est une protéine tétramère (elle comporte 4 monomères) dont chacun peut fixer une molécule de dioxygène (un peu l'équivalent d'un site actif d'une enzyme qui fixe un substrat donné). Un globule

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