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La matrice extracellulaire

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Par   •  14 Mars 2021  •  Cours  •  2 303 Mots (10 Pages)  •  528 Vues

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La matrice extracellulaire.

La matrice extracellulaire se trouve autour des cellules, synthétisé lui-même par les cellules, avec un espace  extracellulaire comblé par la matrice extracellulaire. Elle remplis l’espace  entre les cellules, synthétiser par les cellules.

I. Les composants de la matrice extracellulaire

        A. la substance Fondamentale : protéoglycanes.

Est constitué d’un protéoglycane (protéine + sucre). Ils sont constituée de nombreuse chaine polysaccharidique non ramifié, appelé glucosaminoglycane.

                1. les glycosaminoglycanes (sucre).

Appelé GAG, sont de longues chaine polysaccharidique, non ramifié (linéaire), composé d’un répétition de disaccharides. Le premier sucre est souvent un acide, exemple de l’acide Hyaluronique.

Acide Hyaluronique.

Répétition de deux sucres. Aux pH physiologique, on a un groupement ionisé, ont obtient donc un acide glucuronique. GAG qui fait figure d’exception. Poids moléculaire très élevé, 8 millions de dalton. Occupe un grand espace lorsqu’il est adapté. Il est présent en quantité variable.

Utilisé dans les crèmes antirides, comble les espaces, permet au cellule de résister au contraction. Ils sont liées à une protéine, pour former les protéoglycane.

Les dermatanes sulfate et les Chondroitines,

acide iduronique + N-acétylglucosamine.

Les héparanes sulfate/héparine.

Kératane sulfate.

                2. Les protéoglycanes.

Chaine protéique, synthétiser comme toute les chaines polypeptidique, ribosome. Protéine  qui est synthétiser dans le cytosol. Par le RE, puis par le golgi, les protéoglycane vont suivre la voie d’exocytose pour être libérer dans la matrice. Puis une fois synthétiser, on lui ajoute le gag.  La liason se fait par une sérine, par une liaison o liée ( -o- )  et toujours par la même séquence, xylose – galactose – galactose – acide glucoronique (tétrasaccharide lié) – GAG. Synthétiser au niveau du RE, chaine former dans le golgi puis on ajoute successivement les GAG.

Distinguer les protéoglycanes des glycoprotéines. Pour une glycoprotéine, les sucres porté sont les oligossacharides, courtes chaine, ramifié, ce qui les opposent au protéoglycanes. Les protéoglycane, a un GAG fixer c’est le plus petit GAG fixé.

Aggregane est composé de polyssacharides, linéaire, non ramifié. C’est un compossant majeur du cartilage, il possède plus de 100 chaîne de GAG. On va le retrouver tous les 20 à 30 acides aminé.

On appel un protéioglycane lorsqu’il y a un GAG de fixer et le plus petit protéoglycane connus est la décorine, c’est sécréter par les fibroblastes et il n’y a qu’une chaîne de GAG.

 Au maximum, l’oligosaccharide peut représenté 50 % du poid moléculaire de l’ensemble.

Les GAG se fixe dans le Golgi.

        B. les protéines fibreuses.

Ses protéines sont associé a la structure fondamentale, elle vont apporté une structure à la matrice, une résistance mécanique, élasticité

                1. Les protéines fibreuses structurales.

                        a. les collagènes.

Ils se rencontrtes chez tous les animaux et représentes les protéines les plus abondantes (25%). Ses collagène sont synthétisés par des tissus conjonctifs et vont être le principale constituants de la peau. Mais il constitue le principale constituants de l’os. Le collagène est formé : au niveau de la structure :`

  • Chaine polypeptidique qui comprennent environ  1000 a.a dans lesquels ont trouvent de la glycine  et de la proline.
  • Cette chaine est formé de l’association de 3 chaînes, structure tricaténaire qui s’enroule en hélice. C’est ce que l’on appelle le tropocollagène, 300 nm de long et la structure de base du collagène. Le fait d’être riche en glycine.
  • La proline à une  structure cyclique et stabilise
  • La glycine régulière placé, tous les 3 a.a et permet a la chaine d’être très sérrer, de pouvoir se rapprocher. Elle représente un faible, encombrement ce qui permet  a la chaine d’être très serrer.

Chez les mammifère, il existe  une vingtaine de chaine alpha, qui  s’organise en une quinzaine de combinaison.  Qui s’aasocie de manièrealéatoire afin de former différents types de collagène. Il y en a 4 majeurs :

  • Le collagène de type 1 🡪 peau, vaiseaux sanguin, tissus,
  • Le collagène de type 2 et 3, que le trouve dans le tissu conjonctif
  • Le collagène de type 4 que l’on retrouve dans les lames basales.

Les hélices de tropocollagène s’associe de manière décalé. Ses structures vont former des fibrilles, les stries sont due au décalage des tropocollagènes, ses liaisons se fixe dur des lysines, ceci donne des résistance a la tension du collagène.

Ses fibrilles peuvent former des fibres de collagène.  Au niveau de la peau, organisation en antiparallèle. Organisation de manière ordonnées. Le collagène assure une résistance aux tensions. Et va éviter a un trop grand étirement des tissus

                        b. L’élastine.

C’est une protéine de 830 a.a, riche en glycine et proline, de façon unique, elle n’a pas de structure précise, une fois sécréter , les molécule s’associe en fibre élastiques. Il va y avoir des liaisons qui vont être relié entre elle pour former des réseaux. Ce réseau a la propriété de s’étirer et se détend comme un élastique. Cela donne  la capacité aux tissus de retrouver leurs formes initiale.  On les trouvent dans la peau, poumons,… ses fibres ne sont pas uniquement former de élastine, mais de microfibrilles, , composé de plusieurs glycoprotéine par exemple la fibriline. Ils ont pour rôle de maintenir l’intégrité de l’élastine. Elle serve d’armature pour les fibres élastiques.

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