Les protides

LES PROTIDES

        Les acides aminés

Ce sont de petites molécules (monomères) qui constituent les protéines (polymères).

Ils possèdent deux fonctions : la fonction acide carboxylique (COOH) et la fonction amine (NH2), il s'y ajoute un radical (R) qui est variable : c'est la nature du radical qui identifie l'acide aminé.

20 radicaux possibles, donc 20 acides aminés qui forment les protéines de la matière vivante.

Exemples d'acides aminés naturels : Glycine, Cystéine, Tyrosine, Méthionine, Histidine.

        Les peptides

Ils sont constitués par l'enchaînement d'un nombre limité d'acides aminés (- de 100) liés entre eux par des liaisons peptidiques, toujours entre carbone et azote, dégageant une molécule d'eau.

Certains peptides de l'organisme : hormones (insuline, glucagon). D'autres peuvent être formés de bactéries et constituent des antibiotiques naturels.

        Les protéines

Elles constituent le groupe de protides le plus important quantitativement et qualitativement dans la matière vivante. Elles sont formées par l'enchaînement d'un grand nombre d'acides aminés (100 et +) liés les uns aux autres dans un ordre précis. Une protéine se caractérise par sa forme dans l'espace, sa conformation spatiale. Il y a quatre niveaux de structure.

• Structure primaire

Elle correspond à l'ordre d'enchaînement des différents acides aminés formant la protéine. Cet ordre est unique pour chaque protéine et la caractérise. Le changement d'un seul acide aminé dans cet ordre conduira à définir une nouvelle protéine. Exemple : l'insuline.

• Structure secondaire

Elle découle de replis et enroulements de la chaînes causés par les acides aminés proches dans la structure primaire. C'est dû à un phénomène d'attraction électrique au niveau des liaisons peptidiques, on distingue deux types : l'hélice α et le feuillet β. Lorsque la structure secondaire s'étend sur une portion importante de la protéine, cell-ci formera un filament définissant une protéine fibreuse. Les protéines fibreuses de la peau sont la kératine, le collagène et l'élastine.  

• Structure tertiaire

C'est l'organisation spatiale globale de la protéine. Elle est caractérisée par de nombreux replis de la chaîne. Elle est formée grâce à des interactions entre des résidus d'acide aminés parfois très éloignés les uns des autres dans la structure primaire.Cette structure conduit à des formes spatiales sphériques ou ellipsoïdales, cela définit le groupe des protéines globulaires ou globulines. Les rapprochements d'acides aminés qui sont éloignés dans la structure primaire créent des zones particulières indispensables au fonctionnement de la protéine (site actif des enzymes, par exemple).

• Structure quaternaire

C'est une structure moins répandue que les précédentes. Elle correspond à l'association de plusieurs chaînes protéiques (protomères) pour former une protéine complexe (oligomère). Les protomères sont liés entre eux par différents types de liaisons secondaires. On retrouve cette structure chez certaines enzymes, mais aussi dans d'autres protéines comme l'hémoglobine, par exemple, qui contient du fer.

LES ENZYMES

Les enzymes sont des protéines globulaires, catalyseurs biologiques, elles accélèrent toutes les réactions métaboliques de l'organisme. Elles ont une structure tertiaire ou quaternaire.

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