Chymotrypsine et élastase

La chymotrypsine :

La trypsine et la chymotrypsine sont des enzymes intestinales qui aide à la digestion chez les mammifères. Elles ont un ancêtre commun, une structure commune mais des spécificités différentes.

• La trypsine présente une longue poche catalytique avec un acide aspartique qui pointe au bout de la poche. Elle accepte les acides aminés hydrophobes.

• La chymotrypsine présente une poche catalytique plus large que celle de la trypsine, majoritairement hydrophobe, avec une sérine qui pointe vers le bas. Elle accepte les acides aminés hydrophobes ainsi que les acides aminés aromatiques qui sont stabilisés par des liaisons hydrophobes. Elle hydrolyse après les acides aminés aromatiques : phénylalanine (Phe), tyrosine (Tyr), tryptophane (Trp).

• L’élastase :

L’élastase présente une poche beaucoup plus courte que les deux autres. Autour de la poche, l’environnement est hydrophobe. On note la présence d’un acide aminé thréonine dont le côté hydroxyle pointe vers l’intérieur de la poche. Elle hydrolyse après acides aminés aliphatiques de type court : alanine (Ala), valine (Val).

Ces trois protéases présentent une structure et une activité équivalente mais des spécificité différentes dues à la poche P1 :

• La trypsine : poche large avec un pont salin (Asp — Arg), fixe les acides aminés basiques.

• La chymotrypsine : poche très large, fixe les acides aminés aromatiques.

•L’élastase : poche courte, fixe les petits acides aminés aliphatiques.

La thrombine : spécificité et activité

La thrombine et la trypsine étant de la même famille, il y a conservation de la structure, conservation de la triade, les poches sont à peu près équivalente, elles coupent après les mêmes acides aminés.

La thrombine est une protéase sanguine impliquée dans des cascades de coagulation, elle doit donc être très précise. Il lui faut une plus grande spécificité que les autres protéases (de la même famille) qui lui est conférée par la poche P1 qui présente un site plus fermé.

La poche de la thrombine est chargée négativement et le site

est fermé par un acide aminé tryptophane (de grosse

densité) ce qui force le substrat à adopter une conformation

particulière pour s’insérer dans le site actif.

La spécificité de la thrombine ne se fait plus qu’au niveau

de la poche P1 mais de toutes les poches. Elle ne reconnait

pas qu’un seul acide aminé mais une séquence d’ acides

aminés. Elle doit détecter plusieurs acides aminés

correctement placés pour cliver.

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