L'exploitation de la bactérie Ideonellasakaiensis dans la gestion des déchets plastiques

Esteban                                                                                     07/12/2023

FRANSIOLI                                                                                           1ère9

Spécialité SVT : exercice type 2 : enzyme[pic 1]

Le polyéthylène téréphtalate (PET) est un plastique très peu biodégradable posant de nombreux problèmes écologiques, En quoi les connaissances du fonctionnement de la bactérie Ideonellasakaiensis pourraient être exploitées dans la gestions des déchets plastiques ? [pic 2]

Dans le document 1 on voit que des bactéries Ideonellasakaiensis ont été mise en culture sur un film de PET, on vois que à 0 jours de cultures, 0 mg de masse en PET a été perdu, mais à 20 jours environ 20mg de masse en PET à été perdu, et à un peu plus de 40 jours, environ 55mg de masse en PET à été perdu, je peux en conclure que la bactéries ideonellasakaiensis utilise le PET. Et dans le documents 2 on apprend que la bactérie lorsque elle est mise en culture avec du PET, produit du TPA à hauteur d’environ 10 mV en environ 19min de rétention, mais elle produit aussi du MHET à hauteur de 40mV en presque 22min et du BHET à hauteur d’environ 10mV en un peu plus de 22min. J’en déduis que la bactérie ideonellasakaiensis transforme le PET en TPA, MHET et BHET qui sont tous les trois recyclables, or je sais que la spécialisation d’une cellule dépend en partie de ses enzymes, en effet lors de l’expérience du foie lavé, on a prouvé en lavant du foie et du muscle pour retirer le glucose que le foie est capable de relâcher du glucose dans le sang alors que le muscle ne le peut pas, cela est dû au fait que le foie possède une enzyme que le muscle ne possède pas, glucose-6-phospatase qui permet au foie de faire la glycogènese, donc de relâcher du glucose dans le sang.

Grâce aux documents 3, on apprend comment la bactérie Ideonellasakaiensis transforme le PET en TPA, MHET, BHET, elle transforme le PET à l’aide d’une enzyme, la PETase qui forme un complexe enzyme-substrat avec le PET, en effet une enzyme pour produire un produit et ressortir intacte de la réaction à besoin de former un complexe avec son substrat, on a pu voir cela lors d’une modélisation d’une réaction avec une enzyme sur le logiciel edumodel. Or je sais qu’une enzyme est spécifique d’un substrat, en effet grâce à une expérience dans laquelle on as utilisé différents substrats dans lesquelles on a mis une enzyme avant de les laisser un certains dans des conditions compatibles à la vie humaine (ph7, 37°C), puis on a mis de la liqueur de Fehling et on a mis les tubes a essai à 80°C et seul le sacharose avait réagi avec la saccharase. Donc la PETase est une enzyme spécifique du PET et son site catlytique composé de deux sous sites coupent la molécule de PET en plusieurs résidus avant de couper une nouvelle fois ces résidus en molécule de TPA, BHET et MHET.

Enzyme

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Substrat[pic 12]

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Complexe enzyme substrat

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Enzyme

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Produit

Enfin dans le document 4, on voit un graphique de l’éfficacité de différentes enzymes de PETase qui ont été muté et non muté, or je sais qu’une enzyme est produite par des ribosomes à partir d’un ARN messager et que si une enzyme est muté c’est que sa chaîne polypeptidique est différentes, donc la forme de la protéine change cela pouvant causer l’arrêt du fonctionnement de l’enzyme. On vois que l’enzyme non muté après action produit du TPA à une concentration d’environ 4,5-5mg/L après 36h et 2,5-3mg/L de MHET après 36h, alors que les enzymes ayant leurs sites catalytiques muté ne produise pas de TPA ou de MHET, les enzymes avec le sous site 1 muté produisent des quantité plus faible que l’enzyme non muté entre 1 et 3mg/L de TPA et 0,5 à 1,5mg/L de MHET après 36 heure alors que l’enzyme R280A ayant sont sous site 2 muté produit environ 6mg/L de TPA et environ 3mg/L de MHET donc elle produit plus de MHET et de TPA que l’enzyme non muté et est plus efficaces.

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