Structure Et Fonction Des Protéines

Structure et fonctions des protéines

1ère partie rappels d'acquis, représentation spatiale des protéines.

Voir polycopié structure spatiale des protéines

Les différentes classes de protéines

Les protéines peuvent être classées sur la base de :

Leur solubilité dans les solutions salines

Leur forme

Leur fonction biologique

Leur mobilité électrophorétique ou leur coefficient de sédimentation

Leur structure 3D

α; αβ ; αβ anti-parallèles ; α+β

1.1 les structures à domaines α

La moins représentée : Elle a le moins de membres (myoémérythrine).

Faisceaux d'hélices α reliées par des boucles et regroupés par paire (myoglobine).

Faisceaux de 4 hélices ou reploiement globine : Structurée par paires d'hélices adjacente avec une orientation anti-parrallèle.

Sous-unitée de la protéine Rap : 2 hélices α antiparallèles, boucles de 3 acides aminés.

Faisceaux de 4 hélices : les hélices adjacentes dans la séquence et dans la structure 3D.

Chaînes latérales hydrophiles pour le N-ter du cytochrome B562 et myoémérythrine.

Les centres actifs sont localisés au niveau du faisceau dans la zone hydrophobe.

Reploiement globine ou pli de la globine :

Les nucléotides se suivent dans la séquence. Une sous-unité représente deux hélices α anti-parallèles qui représentent elles même 4 hélices α anti-parallèles. Elles forment une cavité hydrophobe pouvant être formée par une chaîne peptidique ou 2 sous-unitées de la zone hydrophobe.

ou globine : 8 hélices adjacentes qui se suivent mais pas dans la structure avec des orientations différentes (que les 2 dernières G et H). Elle comporte entre 7 et 28 résidus.

Grâce à l'hème, on fixe l'oxygène et on forme un contact hélice-hélice, hélice-hème : conservation absolue de l'hydrophobicité des résidus.

Les mutations conservent la structure 3D de la protéine dans différentes espèces avec homologie de séquences de 16 à 99% ( Instabilité des interactions)

1.2 les structures β anti-parralèles

2ème plus grand groupe de structure : elle comprend les enzymes, des protéines de transport, les anticorps, et des protéines d'enveloppe virale. Rubredoxin, région constant, régions variables des immunoglobines préalbumine.

Brins bêta anti-parallèles ( 4 à plus de 10 ) arrangés en 2 feuillets. Exemple de la Superoxyde dismutase comportant 8 brins β anti-parallèles , cœur hydrophobe. ( superoxyde dismutase, concanavaline, chymotrypsine )

Structure en tonneau ( intérieur hydrophobe)

Représentée en 2 motifs : épingle à cheveux (12 possibilités anti-parallèles pour feuillets β à 4 brins) ou doigt de zinc.

1.2.1 Tonneau alterné

Brins β adjacents dans la séquence et la structure 3D tonneau alterné.

Tridimension (1 dimension = 1SU) du tonneau alterné

Protéine plasmatique liant le rétinol

8 brins tors et courbes : 2 feuillets β (vert et bleu) serrés l'un contre l'autre. Certains brins (rouge) participent aux 2 feuillets.

La molécule de rétinol est liée à l'intérieur du tonneau

Appartient à la superfamille des protéines ayant une structure 3D similaire qui lient de grosses molécules hydrophobes

Tonneau β alterné bien adapté

Neuraminidase du virus de la grippe

Homotétramère : protéine transmembranaire qui facilite la libération des virions. Chaque sous unitées comporté 6 feuillets β anti-parallèles de 4 brins formant un super tonneau et 12 boucles forment finalement le site actif.

1.2.2 Tonneau à clé grecque

Structure de la Gamma cristalline, structure d'un domaine.

Monomère à 2 domaines

1 domaine = « 2 motifs clefs grecque »

2 feuillets β

1 tonneau distordu

1.2.3 Tonneau gâteau roulé

Illustration schématique du motif « gâteau roulé »

Organisation de 8 brins β en longue épingle à cheveux

Enroulement de l'épingle autour du tonneau : tous les brins β sont anti-parallèles.

Diagramme topographique

1.3 les structures αβ

1.3.1 Tonneau αβ fermé

* Structure de domaine la plus fréquente et la plus régulière

* Alternance de brins β et d'hélices α

* Motifs βαβ (les brins β sont parrallèles)

* Feuillets central parrallèles ou mixtes entourés d'hélices α

* Présent dans toutes les enzymes de la glycolyse et transporteurs de métabolites

Nomenclature à 3 lettres exemple TIM

2 groupes sont présents :

Tonneau fermé (Triose phostphate IsoMérase ou TIM)

β3 aligné adjacent à β2

Ordre des brins : 1234

Même orientation

Hélices du même côté au dessus du feuillet.

Site actif créé par 8 boucles qui relient les extrémités C du brin β et extrémités N des hélices α

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