Physiologie végétale Induction De La Synthèse D'α-amylase Par L'Acide Gibbérelique Dans Les Cellules à Aleurones De Caryopses De Blé

L'α-amylase est une enzyme qui est utilisé pour la dégradation de l'amidon dans la couche à aleurone situé dans la graine. Cet amidon est dégradé par cette enzyme pour donner du maltose et du glucose qui sera ensuite utilisé par l'embryon dans ses différents méristèmes pour une organogenèse efficace et régulière.

L'α-amylase est une enzyme qui est traduite sous l'action des gibbérellines (GA) par l'intermédiaire de messagers secondaires qui vont activer la transcription de l'ARNm codant pour cette enzyme. La production de l'enzyme dépend aussi de la présence de l'acide abscissique (ABA) qui lui inhibe la transcription en maintenant une protéine sur le gène empêchant sa transcription

En enlevant les embryons qui utilisent le glucose, il a été permis de voir la concentration de sucres dans les caryopses et donc de quantifier le nombre de molécules de sucres dégradé par l'α-amylase. La solution témoin permet de déterminer la quantité de sucres solubles déjà présents dans les caryopses. Ce qui signifie que la graine des sucres sont déjà stockées pour permettre un début de germination rapide des que les circonstances environnementales sont optimales.

L'on compare les sucres synthétisés en plus des sucres déjà présents.

Solution de Ga à 10^-5 par rapport au témoin :

2,3 fois plus de sucres présents : soit une activité de l'α-amylase présente permettant de dégradé l'amidon en différents sucres. Donc on en déduit que la GA est activatrice de l'α-amylase. En effet GA stimule la synthèse de novo de cette enzyme et sa sécrétion.

Solution 2 par rapport à solution 1 :

La concentration inférieur de GA (10 fois moins) a un impact sur le rendement de l'enzyme (concentration inférieur en sucres).On en déduit que la concentration de l'α-amylase est proportionnel à la concentration de GA détecté par la cellule au moyen des récepteurs situés sur sa membrane.

Solution d'ABA 10^-4 par rapport à la solution témoin :

On observe une activité de l’enzyme. Ce qui montre une inhibition de la dormance tégumentaire de l’ABA permettant une activation de l'éthylène qui va permettre une synthèse de GA à partir des précurseurs présents et donc une dégradation de l'amidon.

Solution 6 par rapport à la solution 1 :

Concentration en sucres plus importante dans la solution 1 (56%) que dans la solution 6. On en déduit donc que la GA stimule plus l'α-amylase que l'ABA.

Pour les deux dernières solutions (ABA+ GA) nous constatons un très faible effet supérieur par rapport à ABA seul (0,7% pour une concentration de 10^-4 en GA et 5% pour une concentration de 10^-5en GA). On en déduit que l'ABA est bien l'inhibiteur compétitif par rapport à GA. Les écarts présents peuvent être dus à des erreurs de manipulations. En effet, l’exposition de la lumière a pu affecter les tubes.

Conclusion

Grace à ce TP, nous avons pu voir l’effet de la gibbérelline et de l’acide abscissique sur la dégradation

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