Cours sur les protéines

Sommaire

1-        Introduction        2

2- Structure des protéine        2

1- La structure primaire        2

2.1 Liaison peptidique        3

2.2 Les peptides        4

2.3 Technique d’analyse de la séquence primaire        4

2- Struture secondaire        6

A] Hélice alpha        6

B] feuillet β        7

les tours et les boucles        7

3- Structure tertiaire        8

4- Structure quaternaire        9

3- Modifications post-traductionnelles        10

diversité des modification        10

Rajout groupement fonctionnel post traductionnel        10

Importance des modifications post-traductionnelles : la maladie d’Alzheimer        10

Exemple et rôles        10

le clivage protéique et l’insuline        10

la phosphorylation et la protéine Tau        10

L’ajout d’un groupement lipidique        11

L’ajout d’un groupement glucidique et myodystrophie        11

L’ajout d’un groupement protéique et le HIV        11

l’hydroxylation, la biotinylation, la méthylation, l’acétylation et les histones        12

l’ADP-ribosylation et la toxine du choléra        13

4- Relation structure fonction        13

Hémoglobine        13

La lipase hormono sensible (HSL)        13

La calmodulin        14

Le calcineurin        14

La protéine DREAM        14

(downstream regulatory element antagonist modulator)        14

Le prion, maladie de Creutzfeld-Jacob        15

Les Protéines

1. Introduction

Les protéines sont des biomolécules de première importance:            

        -par leur présence universelle dans le monde du vivant

                   - par leur abondance cellulaire : c’est le premier constituant après l’eau (10x + que le glucide)

                   - par leur extrême diversité : elles assurent des fonctions vitales tant structurales que dynamiques

Les protéines assurent l’ensemble des fonctions du vivant

-       Créer et maintenir une structure

–        Transformer : les enzymes catalysent l’essentiel des réactions chimiques du vivant

–        Reconnaître et défendre ; imumunoglobines

–        Bouger, se déplacer : protéine à fonction motrice

–        Transporter

–        Informer, signaler

Du gène à la protéine

–        Les protéines doivent leur spécificité à leur séquence liée à l’ADN (porteur de l’information génétique)

Un peu d’histoire

1806 découverte du 1er AA

1832 l’apparition du nom protos protéios

1902 liaison peptidique

1926 1ère cristallisation uréase

1950-60 relation entre séquence nucléotidique et peptidique

1990-2000 analyse systématique des protéines

1958 1ère séquence de protéine

2- Structure des protéine

Structure primaire

               Ordre des AA le long de la chaîne polypeptidique

Structure secondaire

Repliement local des AA en hélice, (ex : feuillets ou en d’autre forme similaire)

Structure tertiaire

Agencement stable dans l’espace de ces hélices en feuillets

Structure quaternaire

Agencement des sous unités entre elles quand la protéine est constituée de plusieurs sous unités indépendantes (ex : hémoglobine)

1- La structure primaire

La structure primaire est l’ordre dans lequel les AA sont soudés par les liaisons peptidiques en une chaîne polypeptidique

Séquence de la chaîne de la protéine 2YPI

C’est la seule structure à être codé génétiquement elle détermine les trois autres niveaux structuraux

Définitions

Peptide : enchaînement d’AA inférieur à 50

Oligopeptide : AA<10

Polypeptide AA>10

Protéine : enchaînement de AA>50

Une protéine est une molécule composée d’une ou plusieurs chaînes peptidiques

Les protéines avec une chaîne polypeptidiques sont des protéines monomériques ou des monomères

Les protéines composent plusieurs chaînes polypeptidiques

•         Multimérique

Si les chaînes polypeptidiques sont identiques, la protéine est dite homémultimérique.

Si les chaînes polypeptidiques sont différentes, la protéine est dite hétéromultimérique. 

La liaison peptidique :

La liaison est de type amide substituée : élimination d’eau entre les groupe α-COOH et α-NH2 de 2 amino acides. La chaîne latérale ne participe pas à la liaison peptidique

        N terminal -> premier AA

        C terminal -> dernier AA

Dans un peptide on ne parle pas d’AA mais de résidus

        N-terminal TOUJOURS à gauche

Pour les nommer il faut

Prendre le nom de l’AA et lui rajouter « yl » à la fin

        != le dernier garde son nom d’AA

2.1 Liaison peptidique

Caractéristiques de la liaison peptidique

Une structure rigide et plane

1. La liaison peptidique et stabilisée par mésomérie et ne peut subir de libre rotation.

1. Les 4 atomes de liaison (C, H, O, N) sont dans un même plan

1. Encombrement stérique minimisé

Rigidité de la liaison conduit à un squelette défini et stable.

La liaison peptidique est polaire : elle a donc une partie δ- qui pourra donner des électrons et une partie δ+ en recevoir.

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