Compte rendu de biochimie

Composition et concentration des caséines dans le lait

Le but de cette experience était d’extraire la caséine afin de pouvoir ensuite trouver sa concentration et sa composition.

Pour cela, nous avons utilisé trois techniques, la premiere dans la quelle on extrait la caséine en la séchant, la seconde dans la quelle on cree une gamme d’etalonage grace au réactif de Folin, puis pour finir lors de la troisième nous avons fait une chromatographie sur couche mince.

Liste des abréviation:

Glu: acide glutamique

Asp: acide aspartique

Ala: alanine

Arg: asparagine

Cys: cysteine

Gln: glutamine

Gly: glycine

His: histidine

Ile: isoleucine

Leu: leucine

Lys: lysine

Met: methionine

Phi: phenylalanine

Pro: proline

Ser: serine

Thr: Threonine

Tyr: tyrosine

Val: valine

PHi: point isoélectrique

Dans la première partie, on ajoute de l’acide acétique dans le lait qui va diminuer le pH jusqu’au PHi, qui est le point isoélectrique ( pH auquel une molécule est électriquement neutre il est propre à une molécule donné) ce qui va créer un précipité car la charge nette est nulle. Puis dans un second temps on ajoute de l’éthanol afin d’accélérer le séchage du culot et éviter que d’autre élément précipitent.

Dans une seconde partie, nous cherchons a créer une gamme d’étalonage grace au réactif de Folin qui va activer les cycles aromatiques grace aux quels on observe une couleur.

Pour finir dans la troisième, le but est de distinguer les acides aminés contenues dans les tripeptides. On depose donc une goutte de chaque acide aminé sur du cellulose puis on plonge la plaque dans un solvant qui va monté et les acides aminés qui vont monté le plus sont les plus hydrophiles et ceux qui restent le plus bas sont les plus hydrophobe.

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