Introduction à l'enzymologie

Enzymologie CM1

Fin 18ème siècle : Spallanzani : contenu gastrique capable de liquéfier un morceau de viande.

1814 : Kirchhoff : Amidon du blé est transformé en sucre

1833 : En ajoutant de l’ethanol à un extrait d’orge germé, on fait précipiter une substance qui est capable de rendre soluble l’amidon.

1876 : Kuhne : « ferments inorganiques

1907 : Buchner : La complexité de la levure n’est pas indispensable au processus. Le ferment actif du jus n’est probablement qu’une substance dissoute, sans doute une protéine, nous la baptisons zymase (enzyme).

Définition d’enzyme :

Leur caractéristique est d’être un catalyseur. La plupart des enzymes sont des protéines.

Ligand : Molécule fixant sur un site spécifique à la surface d’une protéine.

Substrat : Ligand d’une enzyme qui sera transformé, en produit, au cours de la réaction.

Notion d’enzyme substrat site actif

Saccarose + H2O ----> glucose + fructose

[enzyme] << [substrat]

La vitesse est proportionnelle à la concentration d’enzyme. La concentration du saccharose influe également la vitesse.

E + S ---> ES ---> EP ----> E + P

Modèle clefs serrure.

La protéine adopte des conformations différentes.

Rappels

- Structure des protéines

Les protéines sont des polymères d’acides aminés, organisés de la même façon avec des liaisons peptidiques entre les fonctions carboxyliques et les fonctions amines. Un des acides aminés aura sa fonction carboxylique nommé extrémité c-terminale, fonction amine n-terminale.

La structure des chaines latérales sont différentes les unes les autres en fonction des acides aminés.

On va de n-terminale à c-terminale.

On appelle la structure primaire la séquence protéique.

Cette chaine va se replier dans l’espace, il va y avoir un premier niveau de repliement qui va concerner des acides aminés les uns à côtés des autres : les structures secondaires. Elles sont très souvent en Hélices alpha, Feuillet beta et les coudes.

Ces structures secondaires ne concernent que des acides aminés voisins dans la séquence. Ces structures secondaires vont se replier dans l’espace pour donner des structures tertiaires : des AA loin dans la séquence vont se trouver proches dans l’espace. Une protéine ne correspond pas à une chaine peptidique mais à l’agencement de plusieurs chaines peptidiques. Au cours de l’évolution, la complexité des structures protéines a augmenté.

Observation des structures tridimensionnelles des protéines :

Diffraction des rayons X par des cristaux de protéine. La résonance magnétique nucléaire. Microscopie électronique.

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