Les Protéines

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Macromolécules de masse molaire souvent supérieure à 10 000 g/mol, constituées par un enchaînement d’acides aminés (>50) réunis par des liaisons peptidiques.[pic 3][pic 4]

25020protéines de 250 acides aminés différents

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Interactions entre les acides aminés:

Liaisons covalentes:[pic 6]

• peptidique (primaire)
• ponts disulfures (tertiaire, quaternaire) Liaisons électrostatiques:
• liaisons hydrogènes (secondaire, tertiaire et quaternaire)
• liaisons ioniques (tertiaire, quaternaire)

Liaisons hydrophobes de Van der Waals (tertiaire, quaternaire)

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Résulte de la traduction[pic 8][pic 9][pic 10]

La liaison peptidique est une liaison amide.

Les liaisons peptidiques présentent des plans qui tournent autour des carbones alpha afin de donner la structure secondaire

Angle phi: rotation autour de N-Calpha Angle psi: rotation autour de Calpha-C[pic 11]

La formation d’une liaison peptidique libère une molécule d’eau.

Formes mésomères

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Résulte du repliement des protéines Stabilisée par les liaisons hydrogènes et les forces non covalentes impliquant les atomes dans les liaisons peptidiques.[pic 13]

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Repliement hélicoïdale périodique de la chaîne polypeptidique maintenue par des liaisons hydrogènes entre les groupes CO et NH[pic 15][pic 16]

Plus une hélice alpha est longue plus elle est stable

Les hélices alpha trans membranaires permettent d’être associées à la membrane plasmique et de faire passer des informations de l’extérieur vers l’intérieur de la cellule (AA hydrophobes).

Liaisons ioniques entre les chaînes latérales pour stabiliser l’hélice alpha

Les hélices alpha amphiphiles, possèdent une face hydrophile et une face hydrophobe.

Hélice 3/10 (0,6nm et 3 résidus)[pic 17][pic 18][pic 19]

Hélice pi (0,51 nom et 4,4 résidus par tour)

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Extension de la chaîne polypeptidique ou celle ci a tendance à s’aplatir un maximum (distance entre deux acides aminés = 3,5 A au lieu de 1,5 A).

Les chaînes latérales de deux acides aminés adjacents pointent dans des directions opposées Pas de liaisons hydrogène et peu de contacts de Van der Waals entre atomes

Stable uniquement si il y a un feuillet (contact inter brin (Liaison H et de Van der Waals).

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Plusieurs brin beta collés grace à des liaisons H Feuillet anti parallèle plus stable que le feuillet parallèle

Le feuillet bêta parallèle: les CO et les NH d’un acide aminé[pic 22][pic 23]

connectent un NH et un CO de deux acides aminés différents du brin adjacent.[pic 24]

Le feuillet beta anti-parallèle: les NH et CO de chaque acide aminé sont unis par des liaisons H aux groupes CO et NH d’un même acide aminé de la chaîne adjacente.[pic 25]

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Inversent la direction de la chaîne polypeptidique[pic 27]

Petits segments de séquence qui permettent aux hélices alphas et aux feuillets bêtas de s’assembler entre eux afin de replier la protéine.

Les coudes sont souvent riches en Prolines

s[pic 28][pic 29]

Second degré de repliement de la chaîne polypeptidique. Agencement stable dans l’espace par les structures secondaire de la protéine

Tient compte des chaînes latérales et résulte des interactions entre les structures secondaires.

Accès à la connaissance de la structure tertiaire d’une protéine:

• Etude cristallographique aux rayons X
• Étude par assonance magnétique nucléaire
• Etude par cryo-microscopie

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s[pic 33]

= complexe protéique

Interaction de structures tertiaires entre elles

Les liaisons impliquées sont les mêmes que pour la structure tertiaire Taille: 10 nm

Vocabulaire:[pic 34][pic 35]

Une sous unité = un monomère Protéine oligomérique : <8 sous unités Portée en polymérique : >8 sous unités

2 mêmes sous unités: homodimère

1. sous unités différentes: hétérodimère

Intéractionss: 2 pt: dimère

1. pt: trimère
2. pt: tétramère
3. pt: pentamère X pt: polymère

Rappel: le pont disulfure

• s’établit entre deux cystéines[pic 36]

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Intra chaîne dans la structure tertiaire        Inter chaîne dans la structure quaternaire

Longueur d’une protéine: 10 A = 10nm = 10.10 m Déplacement à différentes échelles de longueur et de temps[pic 56][pic 57][pic 58][pic 59]

Les protéines intrinsèquement désordonnées doivent se lier à une autre molécule pour obtenir une structure tridimensionnelle secondaire ou tertiaire stable.

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