Le lien entre le gène et la fonctionnalité de l’enzyme

SOULIER Lucas                                                                                                                                                       1°5

REYNAUD Maxime                                                                                                                                          1°2

SVT

1ère partie)

        Dans ce compte rendu, nous étudierons le lien entre le gène et la fonctionnalité de l’enzyme en prenant comme exemple : la carboxypeptidase.  

        On va comparer maintenant les deux séquences de carboxypeptidase, l’une fonctionnelle et l’une non-fonctionnelle.

On remarque au nucléotide n°206 que l’acide aminé est différent. En effet, sur la séquence fonctionnelle, au nucléotide 206, on observe que c’est de la glycine ; tandis que, sur la non-fonctionnelle, on observe que c’est de l’histidine.

        Deuxième différence notable, on constate une différence sur le nucléotide n°744. Effectivement, on aperçoit que l’acide aminé est aussi de la glycine, changé par de la tyrosine sur la séquence non-fonctionnelle.

Capture d’écran du logiciel Anagène montrant les différences sur les nucléotides :

[pic 1]

[pic 2]

2ème partie :

Comparaison entre carboxypeptidase active et inactive :

[pic 3]

[pic 4]

On constate sur ces images qu’il y a beaucoup moins d’acides aminés sur le site actif de la carboxypeptidase inactive que celui de la carboxypeptidase active

3ème partie :

  Les carboxypeptidases sont des enzymes intestinales de forme ronde comme on le voit ci-dessus. Son substrat est la dipeptide qu’elle hydrolysera  en enlevant un acide aminé à la fois.

Lorsqu’elle n’est pas fonctionnelle, les acides aminés qu’elle retire sont différents, pouvant créer des mutations tels que l’intolérance au lactose par exemple.

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