Introduction à l'enzymologie
Mémoire : Introduction à l'enzymologie. Recherche parmi 300 000+ dissertationsPar dissertation • 28 Septembre 2013 • 576 Mots (3 Pages) • 978 Vues
Enzymo est né au 19ème, fin du 19ème on s'est aperçu de l'existence d'une fermentation dans les cellules. Enzyme=catalyseur, qqchose qui accélère les réactions chimiques, la plupart des enzymes sont des protéines, ais pas que, phénomènes catalytiques avec des AN et pas des prot (épissage des ARNm).
Ligand: molécule se fixant sur un site spé d'une protéine, molécule petite en générale
Substrat: ligand d'une enzyme qui sera transformé par une enzyme en produit au cours de la réaction. Terme générique: hormone ligand de son récepteur, enzyme peut avoir plusieurs ligands.
Enzyme: catalyseur spécifique, pour un type de réaction donné
L'espèce humaine possède 25000 gènes et 10% est destiné aux enzymes. Si le métabo est aussi riche cela est dû au nombres d'enzymes
COMPLEXE ENZYME-SUBSTRAT SITE ACTIF
Une des premières réactions étudiées: la réaction d'hydrolyse du saccharose, faite avec une concentration d'enzyme beaucoup plus faible que celle de substrat
saccharose+H20--(invertase)-->glucose + fructose
Le substrat de l'enzyme est l'invertase, fait avec 3 concentration d'enzyme E1, E2, E3 (E2=2xE1)
La vitesse est le double de la précédente sur le graph. L'hypothèse avéré est que il y a formation d'un complexe enzyme substrat. C'est uniquement le substrat lié à l'enzyme qui pourra être hydrolysé. Complexe enzyme produit se dissocie.
E+S-->ES-->EP-->E+P
Le site actif est une sorte de poche correspondant à l'empreinte du substrat, le site actif ne constitue qu'une toute petite partie en générale de la protéine. Le substrat sera reconnu de manière spé par le SA
Modèle clé-serrure: pas suffisant car on sait que la structure des protéines est quelque chose de très dynamique, avec des domaines qui bougent les uns par rapport aux autres et qui sont très important pour la fixation du substrat. Les mvt de domaines sont appelés les ajustement induit (par la fixation du substrat dans son site qui provoque la fermeture des domaines), induced fit.
INTERET
Mécanisme catalytique: compréhension de ce mécanisme pour comprendre comment l'enzyme catalyse une réaction donné. Compréhension des voies métaboliques.
Modulation de l'activité d'enzymes spécifiques: antibio, antifongique, etc, sont en général des inhibiteurs d'enzymes spé
Utilisation: spé de l'enzyme pour doser des composés, alimentation (industrielle), ttt textile cuir
RAPPELS
Protéine: enchainement d'AA, polymérisation avec le même type de liaison entre chaque, extrémité N terminal (NH3), extrémité C terminale (COO-), 110Da AA. Chaine peptidique caractérisé par sa séquence, chaine peptidique se replie dans l'espace, structure secondaire. Détermination de la structure des protéines: diffraction RX par des cristaux de prot, RMN, détermination
...