Définition de la protéine

Une protéine est une macromolécule biologique composée d’une ou plusieurs chaînes d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques (chaine polypeptidique). En général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient au moins 100 acides aminés1, et de peptide pour des assemblages de plus petite taille.

Les protéines sont des éléments essentiels de la vie de la cellule : elles peuvent jouer un rôle structurel (comme l'actine), un rôle dans la mobilité (comme la myosine), un rôle catalytique (les enzymes), un rôle de régulation de la compaction de l'ADN (les histones) ou d'expression des gènes (les facteurs de transcription), etc. En somme, l'immense majorité des fonctions cellulaires sont assurées par des protéines.

La structure des protéines est complexe et influe sur le rôle qu'elles jouent dans la vie de la cellule.

Les protéines sont des objets moléculaires dont la description précise introduit la notion de structures (de manière plus ou moins hiérarchique).

Pour la première fois en 1957, John Kendrew et Max Perutz, par cristallographie et diffraction des rayons X, ont pu décrire la structure en trois dimensions de la myoglobine et de l'hémoglobine.

La fonction des protéines est conférée par leur structure tridimensionnelle4, c'est-à-dire la manière dont les acides aminés sont agencés les uns par rapport aux autres dans l'espace. C'est la raison pour laquelle les méthodes de détermination des structures tridimensionnelles ainsi que les mesures de la dynamique des protéines sont importantes et constituent depuis un champ de recherche très actif. En plus de ces méthodes expérimentales, de nombreuses études portent sur des méthodes informatiques de prédiction de la structure 3D à partir de la séquence.

L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et constitue la structure primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures secondaires, dont les plus importantes quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce qui permet de créer des liaisons hydrogènes entre les atomes de carbone et d'azote des deux liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes par rapport aux autres pour former la structure tertiaire, souvent renforcée par des ponts disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le cas des protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit la position relative des sous-unités les unes par rapport aux autres.

Il existe plusieurs protéines chaperon [chaperonnes] qui facilitent, voire sont nécessaires, au repliement des protéines vers l'état actif. Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire principalement.

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