Biochimie des protéines et des acides nucléiques

Biochimie des protéines et des acides nucléiques

Acide aminés

1. Les acides aminés courants et rares :

Mucuvisidose : 1 acide aminé absent

Rôle acide aminé :

• Exercent des fonctions essentielle : glutamate neurotransmission
• Briques pour assemblage des protéine

Protéine :

• Molécules produites selon des plans de l’ADN
• Assurent les structures et les fonctions :
• Forme le cytosquelette et nucléosquelette / matrice extracellulaire / structure ADN / catalisation des réactions u métabolisme / transporte des molécule a travers les membranes

21 aa courent chez l’homme ( tableau a apprendre)

1 aa rare : pyrrolysine

A pH = 2 on a : une fonction amine (NH3+) + une fonction acide carboxylique (COOH)

A pH = 7 (neutre) : fonction amine (NH3+) + fonction carboxylate ( COO-)

R = Chaine latérale ( seul diff entre les aa) : compo, structure et masse très variables

Présence d’un carbone alpha ( CH alpha)

Aa : mol chirale / asymétrique

Masse moléculaire : somme des masses des atomes dans une mol ( en Dalton 1 DA= 1/ N avogadro= 1,66.10-24g)

Masse molaire : masse d’une mole en g/mol

Aa le plus léger :

Glycine, R= H = 1 Da masse moléculaire = 75 DA

Aa le plus lourd :

Tryptophane : R = 130 DA , mm = 204 da

Mm moyenne d’un aa : 110 da

-Glycine, Gly, G : le plus petit des aa, 75 da, précurseur de nombre molécule, neurotransmetteur, pas de C asymétrique ( C lié a 3 )

-alanine, Ala, A : 89 da, 2eme aa fréquent après leucine, chaine latérale non polaire

R= grp méthyle

-valine, Val, V : 117 da, acide aminé essentiel (corps humain peut pas synthétisé), chaine latérale non polaire, R = groupement isopropyle

-leucine, Leu, L : 131 da, aa le + fréquent, essentiel, non polaire, R= groupement isobutyle

-isoleucine, Ile, I : 131 da, isomère de la leucine, essentiel, non polaire, R= groupement isobutyle secondaire ( ramification sur le C 2 )

2. Aa avec une fonction alcool OH

-serine, Ser,S : 105 da, homologue hydroxylé de ala, chaine latérale polaire, R= fonction alcool primaire

-thréonine, Thr, T : 119 da, essentiel, polaire, R= fonction alcool secondaire

3. Aa avec un atome de soufre

-cystéine, Cys, C : 121da, homologue soufré de la sérine, ponts di-sulfure intra/intercaténaires , R= fonction thiol primaire, 2 cystéine oxydées= 1 cystine

-méthionine, Met, M : 149 da, aa N-terminal des protéines, essentiel, R= fonction thioéther

4. Aa avec une fonction amine (azote)

-lysine, Lys, K : 146 da, essentiel, chaine polaire chargée, R= 2nd fonction amine (NH3+)

-arginine, Arg, R : 174 da, polaire, essentiel chez le nourrisson uniquement (semi-essentiel), R= grp guanidinium

-acide aspartique/ aspartate, Asp, D : 133 da, asparginr, polaire chargée, R= 2nd fonction  

-acide glutamique/ glutamate, Glu, E : 147 da, polaire chargée, R= 2nd fonction acide carboxylique

5. Aa avec fonction amide (CONH2)

-aspargine, Asn, N : 132 da, produit a partir de l’acide aspartique, polaire, R= fonction amide

-glutamine, Gln, Q : 146 da, polaire, indispensable au métabolisme des bases azotées, R= fonction amide

6. Cycle non aromatique

-histidine, His, H : 155 da, semi essentiel (nourrisson), polaire, R= cycle imidazole

-proline, Pro, P : 115 da, c alpha fait partie du cycle, seul aa présentant un amine 2nd, ,non polaire, a la base de la structure de la triple hélice de collagène, R= fonction amine secondaire.

7. Cycle aromatique ( odeur)

-Phenylalanine, Phe, F : 165 da, aa essentiel, non polaire, R= noyau aromatique

-tyrosine, Tyr, Y : 181 da, polaire, R= groupement phénol= phényle +alcool ( OH n’est pas un alcool)

-tryptophane : Trp, W : 204 da, non polaire, le plus rare, essentiel, R= cycle indole

En bref :

• Apprendre par cœur le tableau ( nom, code 3 l, code 1 l)
• // chaine latéral de tt les aa

1. Classification des acides aminés

Les aa les plus fréquents leu ala gly : occuper un espace

His, cys : rôle fondamental pour le fonctionnement des protéines

Non polaire= hydrophobe = ala, val, leu, ile, pro, met, phe, trp

Polaire = hydrophile= thr, cys, asn, gln, gly, tyr, ser

Acide = asp, glu

Basique : lys, arg, his

Hydrophobe : a l’intérieur

Hydrophile : a l’extérieur

• Classification par série :

Tout les Aa sont des molécules asymétriques (chirales) sauf la glycine : possèdent un c lié a 4 substituants

Pour 1 C asymétrique, il y a 2 forme : non superposables, image l’une de l’autres dans un mirroir : énantiomères

Configuration absolue S et R

Pour un carbone chirale

Numéroter les atomes par ordre croissant (+ petit -> 1 , + grand -> 4)

O= 8, N=7, C=6, H=1

Projeter dans l’axe [pic 1]

• si vers la droite : R
• Si vers la gauche : S

Toujours avoir l’atome le plus petit derrière.

Ex : alanine, configuration S

Cystéine : configuration R car NH3+ >> CH2-SH > COO-

Représentation de Fischer : série D ou L

• Si groupe amine a gauche : série L
• Si groupe amine à droite : série D

Les aa protéinogènes sont de série L ( ne pas confondre avec les glucides naturels de série D)

Acide aminée essentiels : mets-le dans ta valise il fait trop d’histoires d’argent

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